L-cistinas CAS: 56-89-3 99% Balti kristalai arba kristaliniai milteliai
| Katalogo numeris | XD90322 |
| produkto pavadinimas | L-cistinas |
| CAS | 56-89-3 |
| Molekulinė formulė | C6H12N2O4S2 |
| Molekulinė masė | 240.30 |
| Išsami informacija apie saugojimą | Aplinka |
| Suderintas tarifų kodeksas | 29309013 |
Produkto Aprašymas
| Išvaizda | Balti kristalai arba kristaliniai milteliai |
| Analizė | 99 % |
| Įvertinimas | USP32 |
| Specifinis sukimasis | -215° iki -225° |
| Sunkieji metalai | <0,0015 % |
| AS | 1,5 ppm maks |
| SO4 | 0,040% maks |
| Fe | <0,003 % |
| Praradimas džiovinant | 0,20% maks |
| Uždegimo likutis | 0,10% maks |
| Cl | 0,10% maks |
Karboksipeptidazės T (CpT) kompleksų su fenilalanino ir arginino substrato analogais – benzilo gintaro rūgštimi ir (2-guanidinoetilmerkapto)gintaro rūgštimi – kristalinės struktūros buvo nustatytos molekulinio pakeitimo metodu, esant 1,57 Å ir 1,62 Å skiriamajai gebai, kad būtų aiškus platus substrato profilis. fermento.Konservatyvios Leu211 ir Leu254 liekanos (taip pat esančios ir karboksipeptidazėje A, ir karboksipeptidazėje B) yra struktūriniai veiksniai, lemiantys hidrofobinių substratų atpažinimą, o Asp263 – teigiamai įkrautų substratų atpažinimui.Šių determinantų mutacijos modifikuoja substrato profilį: CpT variantas Leu211Gln įgyja panašių į karboksipeptidazę B savybių, o CpT variantas Asp263Asn – į karboksipeptidazę A panašų selektyvumą.Nustatyta, kad Pro248-Asp258 kilpa, sąveikaujanti su Leu254 ir Tyr255, yra atsakinga už substrato C-galo liekanos atpažinimą.Substrato surišimas S1' poskyryje sukelia šios kilpos nuo ligandų priklausomą endentinį poslinkį, o Leu254 šoninės grandinės judėjimas sukelia Glu277 liekanos konformacinį persitvarkymą, kuris yra labai svarbus katalizei.Tai nauja įžvalga apie metalokarboksipeptidazių substrato selektyvumą, parodanti S1 poskyrio ir katalizinio centro sąveikos svarbą.
