Naujas β-gliukozidazės genas, bgl1G5, buvo klonuotas iš Phialophora sp.G5 ir sėkmingai išreikštas Pichia pastoris.Sekos analizė parodė, kad genas susideda iš 1431 bp atviro skaitymo rėmo, koduojančio 476 aminorūgščių baltymą.Išvestinė bgl1G5 aminorūgščių seka parodė didelį 85 % tapatumą su charakterizuota β-gliukozidaze iš Humicola grisea iš glikozidų hidrolazės šeimos 1. Palyginti su kitais grybelio atitikmenimis, Bgl1G5 parodė panašų optimalų aktyvumą esant pH 6,0 ir 50 °C ir buvo stabilus. esant pH 5,0–9,0.Be to, Bgl1G5 pasižymėjo geru termostabilumu 50 °C temperatūroje (6 val. pusinės eliminacijos laikas) ir didesnį specifinį aktyvumą (54,9 U mg–1).K m ir V max vertės p-nitrofenilo β-D-gliukopiranozido (pNPG) atžvilgiu buvo atitinkamai 0,33 mM ir 103,1 μmol min–1 mg–1.Substrato specifiškumo tyrimas parodė, kad Bgl1G5 buvo labai aktyvus prieš pNPG, silpnas p-nitrofenil β-D-celobiozido (pNPC) ir p-nitrofenil-β-D-galaktopiranozido (ONPG) atžvilgiu ir neturėjo jokio aktyvumo celobiozei.
