(2S,3R)-2-amino-3-hidroksibutano rūgštis Cas: 72-19-5 99 % Balti kristaliniai milteliai
Katalogo numeris | XD90285 |
produkto pavadinimas | (2S,3R)-2-amino-3-hidroksibutano rūgštis |
CAS | 72-19-5 |
Molekulinė formulė | C4H9NO3 |
Molekulinė masė | 119.11916 |
Išsami informacija apie saugojimą | Aplinka |
Suderintas tarifų kodeksas | 29225000 |
Produkto Aprašymas
Analizė | 99–101 % |
Išvaizda | Balti kristaliniai milteliai |
Specifinis sukimasis | -27,5 iki -29,0 |
Sunkieji metalai | 10 ppm Maks. |
AS | 10 ppm maks |
pH | 5,2 - 6,5 |
SO4 | <0,020 % |
Fe | 10 ppm maks |
Praradimas džiovinant | <0,20 % |
Likučiai užsidegus | <0,10 % |
Pralaidumas | NLT 98 proc. |
Cl | <0,02 % |
Amonio druska | <0,02 % |
Serino / treonino baltymų fosfatazės buvo aprašytos daugelyje patogeninių bakterijų kaip esminiai fermentai, dalyvaujantys nuo fosforilinimo priklausomuose signalų perdavimo keliuose ir dažnai susiję su šių organizmų virulentiškumu.Mycoplasma synoviae genomo patikrinimas atskleidė, kad yra genas (prpC), koduojantis tariamą baltymo fosfatazės 2C (PP2C) pošeimio baltymo fosfatazę.Čia pateikiame išsamų M. synoviae fosfatazės (PrpC) biocheminį apibūdinimą ir ypatingą metalo jonų vaidmenį šio fermento struktūros ir funkcijos santykyje.PrpC aminorūgščių sekos analizė atskleidė, kad PrpC yra visos dvibranduolinio metalo centre ir tariamos trečiosios metalo jonus koordinuojančios liekanos, konservuotos PP2C fosfatazėse.PrpC yra monomerinis baltymas, galintis defosforilinti fosfosubstratus su priklausomybe nuo Mn(2+) jonų.Šiluminio stabilumo analizė parodė fermento stabilumą žemoje temperatūroje ir Mn(2+) jonų įtaką šiai savybei.Masių spektrometrijos analizė parodė, kad trys metalo jonai prisijungia prie PrpC, iš kurių du turi akivaizdžią didelio afiniteto konstantą.Numanomų trečiųjų metalą koordinuojančių liekanų, Asp122 ir Arg164, mutacinė analizė atskleidė, kad šie variantai silpniau jungiasi su mangano jonais ir kad abi mutacijos paveikė PrpC fosfatazės aktyvumą.Remiantis šiais rezultatais, PrpC yra nuo metalo priklausomas baltymo fosfatazės narys, turintis geresnį stabilumą holo formoje ir su Asp122, galbūt susijusiu su trečiąja metalo surišimo vieta, būtina kataliziniam aktyvumui.